有机磷神经毒剂降解酶研究进展

・６６・　广州化工　２０１０年３８卷第８期　有机磷神经毒剂降解酶研究进展　问县芳，习海玲，陈立坤，管　臣，罗伟清　（防化研究院，北京１０２２０５）　摘　要：综述了参与有机磷神经毒剂降解的多种Ａ类和Ｂ类酯酶的结构、酶学性质和作用机理，以及这些酶在洗消、人员防护　和救治等方面的应用，通过比较得出降解有机磷神经毒剂的Ａ类酯酶是研究的重点，最后对该领域的研究进行了展望。　关键词：有机磷神经毒剂；二异丙基氟磷酸酯酶；人Ａ类酯酶；有机磷水解酶；有机磷酸酐水解酶；胆碱酯酶；羧酸酯酶　Ａｄｖａｎｃｅｓ　ｏｎ　ｏｒｇａｎ０ｐｈ０ｓｐｈＯｒｕｓ　Ｎｅｒｖｅ　Ａｇｅｎｔｓ　Ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ　ＷＥＮ　Ｘｉａｎ一　ｎｇ，ＸＩ　Ｈａｉ—ｌｉｎｇ，ＣＨＥＮ　Ｌｉ—ｋｕｎ，ＧＵＡＮ　Ｃｈｅｎ，ＬＵＯ　Ｗｅｉ—ｑｉｎｇ　（Ｒｅｓｅａｒｃｈ　Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ　ｏｆ　Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｄｅｆｅｎｓｅ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１０２２０５，Ｃｈｉｎａ）　Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｔｈｅ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ，ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒ　ａｎｄ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍｓ　ｏｆ　Ａ—ｅｓｔｅｒａｓｅ　ａｎｄ　Ｂ—ｅｓｔｅｒａｓｅ　ｗｅｒｅ　ｒｅｖｉｅｗｅｄ，ｗｈｉｃｈ　ｄｅｇｒａｄｅｄ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ｎｅｒｖｅ　ａｇｅｎｔｓ．Ａｍｏｎｇ　Ａ—ｅｓｔｅｒａｓｅ，ｔｈｅｒｅ　ｗｅｒｅ　ｄｉｉｓｏｐｒｏｐｙｌｌｆｕｏｒｏｐｈｏｐｈａｔｅａｓｅ（ＤＦＰａｓｅ），ｈｕｍａｎ　Ａ—ｅｓｔｅｒａｓｅ，ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ｈｙｄｒｏｌａｓｅ（ＯＰＨ），ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ａｃｉｄ　ａｎｈｙｄｒｏｌａｓｅ（ＯＰＡＡ），Ｂ—ｅｓｔｅｒａｓｅ　ｃｏｎｔａｉｎｅｄ　ｃｈｏｌｉｎｅｓｔｅｒａｓｅ（ＣｈＥ）ａｎｄ　ｃａｒｂｏｘｙｌｅｓｔｅｒａｓｅ（ＣａｒｂＥ）．Ｔｈｅ　ａｐｐｌｉｅｄ　ａｓｐｅｃｔｓ　ｉｎ　ｄｅｃｏｎｔａｍｉｎａｔｉｏｎ，ｐｅｒｓｏｎｎｅｌ　ｄｅｆｅｎｃｅ　ａｎｄ　ｒｅｍ—　ｅｄｉｅｓ　ｏｆ　ｔｈｅｓｅ　ｅｎｚｙｍｅｓ　ｗｅｒｅ　ａｌｓｏ　ｄｉｓｃｕｓｓｅｄ．Ｆｉｎａｌｌｙ，ｉｔ　ｗａｓ　ｓｕｇｇｅｓｔｅｄ　ｔｈａｔ　ｔｈｅ　Ａ—ｅｓｔｅｒａｓｅ　ｓｈｏｕｌｄ　ｂｅ　ｔｈｅ　ｆｏｃｕｓ　ｏｆ　ｓｔｕｄｙ，ａｎｄ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｄｅｃｏｎｔａｍｉｎａｔｉｏｎ　ｗａｓ　ｐｒｏｓｐｅｃｔｅｄ．　Ｋｅｙ　ｗｏｒｄｓ：ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ｎｅｒｖｅ　ａｇｅｎｔｓ；ｄｉｉｓｏｐｒｏｐｙｌｆｌｕｏｒｏｐｈｏｐｈａｔｅａｓｅ；ｈｕｍａｎ　Ａ—ｅｓｔｅｒａｓｅ；ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｓｐｈｏ－　ｒｏｕｓ　ｈｙｄｒｏｌａｓｅ；ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ａｃｉｄ　ａｎｈｙｄｒｏｌａｓｅ；ｃｈｏｌｉｎｅｓｔｅｒａｓｅ；ｃａｒｂｏｘｙｌｅｓｔｅｒａｓｅ　众所周知，１９４６年第一篇有关有机磷降解酶的文章在公开　杂志上发表…，作者是美国化学兵Ｍａｚｕｒ。虽然此篇文章是在公　开杂志上发表的第一篇报道，但是有关有机磷神经毒剂酶法消　毒的研究在二战期间就开始了　。此后不断有相关报道，生物　体的各种组织器官和很多细菌　中都存在能够降解ＤＦＰ、梭　曼、沙林和ＶＸ等的有机磷酸酯水解酶。近年来，随着生物技术　的迅猛发展，有机磷神经毒剂降解酶的研究得到长足发　展　。根据有机磷化合物与酯酶的反应特征可将酯酶　刮分　为Ａ类、Ｂ类和Ｃ类。Ａ类酯酶以有机磷化合物为底物；Ｂ类酯　酶一般会被有机磷化合物抑制；Ｃ类酯酶不与有机磷化合物反　应。本文综述了降解有机磷神经毒剂的各种Ａ类和Ｂ类酯酶，　个钙离子位于活性中心，对催化起重要作用，如果这个钙离子移　动了，酶将失活。活性位点有８个与钙离子相配合的氨基酸残　基，起主要作用的是活性位点底部的４个。另外还有３个作为配　体的水分子，其中两个位于活性中心钙离子的下方，第三个位于　活性中心钙离子的上方　。　ＤＦＰ酶在生物体内可能是以几种同工酶的形式起作用，这　几种形式与底物反应的形式也不同。特定的ＤＦＰ酶表现出其特　定的底物优先选择性。水解ＤＦＰ比水解梭曼快的ＤＦＰ酶被命　名为鱿鱼型（ｓｑｕｉｄ—ｔｙｐｅ），酶促反应需要ｃａ“作为辅基，Ｍｎ“　对反应无影响；水解梭曼比水解ＤＦＰ快的ＤＦＰ酶被命名为Ｍａｚｕｒ　型（Ｍａｚｕｒ—ｔｙｐｅ），这类酶有Ｍｎ“激活现象，需Ｍｇ２　作为辅基；　特性介于上述两类酶之间的ＤＦＰ酶称为ＯＴ型ＤＦＰ酶　。　ＤＦＰ酶稳定性好，温度范围宽，可与许多有机溶剂互溶；可　有效水解ＤＦＰ、梭曼、沙林和塔崩等，但是不能水解ＶＸ和对氧　以及它们在洗消、人员防护和救治等方面的应用。　１　Ａ类酯酶　有机磷化合物是Ａ类酯酶的底物，１９９２年国际生化组织将　Ａ类酯酶归类到磷酸三酯水解酶（ＥＣ　３．１．８）。在有机磷神经毒　剂降解方面研究较多、有应用前景的４个Ａ类酯酶为二异丙基　氟磷酸酯酶（ｄｉｉｓｏｐｒｏｐｙｌｌｆｕｏｒｏｐｈｏｐｈａｔｅａｓｅ，ＤＦＰ酶）、人Ａ类酯酶、　磷。ＤＦＰ酶被认为是第一个与大规模洗消相关的酶，可以通过　毕赤酵母发酵大规模生产。将ＤＦＰ酶加入不同的微乳液体系研　究其对梭曼的降解性能，考察ＤＦＰ酶和微乳液体系的相容性，结　果表明，ＤＦＰ酶存在时，梭曼快速水解为相应的噘哪基甲基磷　酸，但是还需要改进微乳液的配方，以提高ＤＦＰ酶水解毒剂的反　应活性和改善酶在微乳液环境中的稳定性　。　有机磷化合物水解酶（ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ｈｙｄｒｏｌａｓｅ，ＯＰＨ）和有机　磷酸酐水解酶（ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ａｃｉｄ　ａｎｈｙｄｒｏｌａｓｅ，ＯＰＡＡ）。　１．１　ＤＦＰ酶　ＤＦＰ酶由３１４个氨基酸和两个钙离子组成。整个结构类似　于一个六折叠的Ｂ螺旋，间隙部分由水填充。其中一个钙离子　位于分子中心，对保持蛋白质结构的整体性有重要作用。另一　１．２人Ａ类酯酶　在人Ａ类酯酶的活性中心　，两个ｃａ“与酶形成配合体，　大多数其它氨基酸通过组氨酸的咪唑基聚集在这个双核中心。　酶的活性主要依赖于两个ｃａ“，其中一个用于稳定结构，另一个　作者简介：问县芳（１９７９一），女，博士研究生，通讯联系人，主要从事消毒技术研究。Ｅ—ｍａｉｌ：ｗｅｎｘｔ２００８＠ｓｉｎａ．ｃｏａｌ　２０１０年３８卷第８期　广州化工　１．４　ｏＰＡＡ　－６７・　用于催化。人Ａ类酯酶与ＤＦＰ酶的结构非常相似，不同的是，人　Ａ类酯酶的一侧有三个憎水的螺旋结构，被认为是高密度脂蛋　白颗粒中的锚蛋白质，这增加了溶液中天然蛋白质的不稳定性。　在人Ａ类酯酶降解对氧磷的反应中，ｃａ“通过极化Ｐ＝０键使Ｐ　原子更易被羟基亲核攻击，从而使二乙基磷酸从活性位点释放　出来。　ＯＰＡＡ是一种二肽酶　“　，分子量为５８ｋＤａ，其最适ｐＨ　值为８．５，最适温度为５０℃。ＯＰＡＡ不水解ＶＸ，但是能高效水解　氟化物和氰化物如梭曼、沙林和塔崩等，对梭曼的ｋ　最大，为　３１４５ｓｅｅ～，对沙林和塔崩的ｋ　分别为６１１和８５ＳｅＣ～，而且　ＯＰＡＡ对农药几乎没有活性。　用海藻酸盐包埋ＯＰＡＡ，制成ＯＰＡＡ干粉，３７￣Ｃ储存ｌ２个　月，活力几乎没有损失，用碳酸铵缓冲溶液溶解，可产生全酶活　人Ａ类酯酶在保护人体免受有机磷神经毒剂损害方面发挥　着重要作用。人Ａ类酯酶含有３５５个氨基酸残基，两个多形态　点：精氨酸或者谷氨酸位于位置１９２，甲硫氨酸或者亮氨酸位于　位置５５，分子量在４３～４５ｋＤａ之间。多形态点为精氨酸或谷氨　酸的人Ａ类酯酶有三个基因型：ＱＱ，ＲＲ和ＱＲ，这三个基因型使　酶以两种不同的速率水解有机磷化合物，即产生Ｒ和Ｑ两种催　性。将ＯＰＡＡ干粉分别溶解在蒸馏水、自来水、海水和不同的缓　冲液如乙酸铵、甲酸铵、氯化铵和碳酸铵溶液（ｐＨ均为８．５０—　８．７０，浓度均为５０ｍｍｏｌ／Ｌ）中，比较其比活性，ＯＰＡＡ干粉在缓冲　化性质不同的同工酶。Ｒ型同工酶（精氨酸１９２）以较高的速率　水解对氧磷，但是对沙林、梭曼等的活性很低；Ｑ型同工酶对沙　林和梭曼活性高，对对氧磷活性低。因此，基因型ＱＱ和ＱＲ组　成的Ｑ型同工酶比ＲＲ基因型组成的Ｒ型同工酶对沙林的水解　效率高。高加索人的Ｒ等位基因约为０．３，日本人的在０．６６左　右，这使得日本人对沙林更敏感，在１９９５年日本东京地铁沙林　恐怖袭击中也证明了这一点，日本人的发病率和死亡率都很高。　复杂的基因相互作用和环境／饮食因素决定了人Ａ类酯酶的活　性因个体差异而有所不同，差别的程度有４０倍之多。人Ａ类酯　酶活性水平在个体间或群体间的差异，在工业生产、军事和人防　工程方面有很大的指导意义。Ａ类酯酶活性较低的人对有机磷　化合物的毒性效应更敏感，建议这类人不应暴露在有机磷化合　物的环境中Ｄ９］。　１．３　ｏＰＨ　ＯＰＨ分子为同源二聚体蛋白　，每个亚基折叠成一个　（　Ｂ）。桶状基元，也称为ＴＩＭ桶，活性位点含有一对双核金属中　心，位于１３一链的Ｃ一末端，天然酶含有ｚｎ“，用ｃｏ“、ｃｄ“、Ｎｉ“　或Ｍｕ“代替ｚｎ“，可保持甚至增大其催化活性。两个ｚｎ　结　合在一簇组氨酸残基内，其中一个ｚｎ“通过一个精氨酸和两个　组氨酸（组氨酸５５，组氨酸５７）连接到蛋白上，另外一个ｚｎ　连　接到两个组氨酸（组氨酸２０１和组氨酸２３０）残基上，两个金属离　子之间通过赖氨酸１６９羧化作用形成的氨基甲酸基团和水分子　（或ＯＨ一）连接在一起。ＯＰＨ的分子量为３６ｋＤａ。　ＯＰＨ通过水解磷原子和亲电子解离基团之间的各种磷酰键　如Ｐ一０，Ｐ—Ｆ和Ｐ—Ｓ，从而可水解许多有机磷酸三酯、硫酯和　氟磷酯如对氧磷、对硫磷、内吸磷、ＶＸ、ＤＦＰ、沙林和梭曼等，其最　适ｐＨ为８～１０，最适温度约为５０℃　。　将ＯＰＨ共价交联在聚氨酯泡沫上　，固定化ＯＰＨ的贮存　性和热稳定性比自由酶提高了几个数量级，储存在２５℃，２０％的　ＤＭＳＯ中，其半衰期达１５００天，估计２．５ｋｇ固定化ＯＰＨ在一年　内可有效水解３×１０　吨有机磷神经毒剂。此固相化ＯＰＨ可做　成解毒海绵以擦拭染毒表面。　将纳米氧化物与固相化ＯＰＨ复合，制成纳米复合物蛋白一　硅酮聚合体，在长期的储存和使用中能保持高的活性和稳定性，　可制成各种形式用于液相和气相有机磷神经毒剂的解毒　。　将ＯＰＨ和梭状芽孢杆菌的纤维素结合蛋白融合表达，融合　蛋白对对氧磷的Ｋ　比ＯＰＨ有微弱提高，固定到各种纤维素材　料上，３０天可保持起始活力的８５％，重复水解对硫磷仍可保持　１００％降解率。这些融合蛋白可开发成廉价的基于ＯＰＨ的基础　纤维素材料，可以同时吸附、降解有机磷污染物，可应用于：（１）　高毒有机磷化合物解毒的固定酶反应器；（２）接触有机磷化合物　的工作人员防护服；（３）暴露于高毒神经毒剂的物体或表面物的　解毒海绵或衣物　。　溶液中显示了最大的酶比活力；蒸馏水、自来水和海水三者相　比，蒸馏水中的ＯＰＡＡ比酶活力最大，自来水次之，海水最低，可　能是由于海水中较高的金属离子抑制所致，用树脂将金属离子　去除，酶活力可增加１～２倍。也可将酶粉溶解在泡沫基质中，　泡沫起“背景”的作用，可延迟水分蒸发并提高表面湿润性，保护　酶免受环境因素影响，增加酶的稳定性，延长酶的作用时问　等　’“一　。　将ＯＰＨ、ＯＰＡＡ固相化在有机玻璃、聚环糊精和棉布上，可做　成颗粒状用于过滤污水和染毒空气，做成纸巾用于擦拭染毒表　面，也可做成布用来制备防护服和防毒面具　。　２００４年初”　，美国国防部下属的美军埃基伍德化生中心将　其研发的有机磷毒剂酶法洗消技术转让给Ｇｅｎｅｎｃｏｒ公司，授权　其工业化生产ＯＰＡＡ和ＯＰＨ。随后，Ｇｅｎｅｎｃｏｒ公司推出　ＤＥＦＥＮＺＴＭＤｅｅｏｎ　Ｅｎｚｙｍｅｓ系列产品，其目标物是有机磷化合物　如Ｇ类有机磷神经毒剂、Ｖ类有机磷神经毒剂和杀虫剂。目前　已经上市的商业产品有ＤＥＦＥＮＺ　１２０和ＤＥＦＥＮＺ　１３０，ＤＥＦＥＮＺ　１２０含有ＯＰＡＡ，对一般Ｇ类神经毒剂如沙林、梭曼有活性，　ＤＥＦＥＮＺ　１３０含有ＯＰＨ，对ＶＸ、俄罗斯一ＶＸ和杀虫剂如对氧磷　等都有活性。据估计，１ｇ酶在１５ｍｉｎ内能使１．７ｋｇ毒剂分解。两　种产品均由工业级的酶和缓冲液组成，具有无毒、无腐蚀、使用　方便和应用范围广等特点，可单独使用，也可与现有方法组合使　用，可应用于化武销毁、反恐维稳、基础设施保护、大面积洗消、　工业清洁和训练演习等。此外，ＤＥＦＥＮＺ能被用于洗消敏感的能　容忍水的装备。　近年来，我国在有机磷降解酶方面做了很多工作。楚晓娜　等　从假单胞菌中筛选到对甲基对硫磷有很好降解活性的酶。　刘玉焕等　从曲霉菌中分离纯化出有机磷农药降解酶，此酶对　有机磷农药乐果有较好的降解作用，它的最适温度为４５￣Ｃ，最适　ｐＨ为７．２，对热稳定，并能在ｐＨ　６—１０范围保持活性，重金属、　ｃｕ“对该酶具有明显的促进作用，而ＳＤＳ对其具有抑制作用。　刘阳等　对来源于米曲霉ＬＹ一１２８的有机磷农药水解酶的性　质进行了分析，结果表明：该酶对含Ｐ—Ｏ键和Ｐ—Ｓ键的有机磷　农药都有作用。中国农业科学院伍宁丰等　－３２］从农药厂被污　染的土壤中分离到一株降解有机磷农药的高效菌株，经鉴定为　假产碱假单胞菌，对其产生的有机磷降解酶ＯＰＨＣ２进行了分离　纯化、克隆和表达，其基因序列与当时发表的有机磷降解酶基因　相比同源性很低，最高的只有４６．４％，说明该酶为一种新的有机　磷降解酶。该酶理论分子量为３６ｋＤａ，其降解甲基对硫磷的最适　温度为６５℃，最适ｐＨ为９，并且此酶具有很好的热稳定性和ｐＨ　稳定性，对大多数金属离子和化学试剂不敏感。之后伍宁丰　等　”　对该酶进行了改造和修饰，制备了重组有机磷降解酶，　并成功将该酶在毕赤酵母中表达，表达量达到８ｇ／Ｌ以上。该重　组有机磷降解酶底物范围广，能够有效降解甲基对硫磷、甲胺　磷、氧化乐果、杀螟松甚至敌敌畏等农药。该成果已经成功转让　・６８・　广州化工　２０１０年３８卷第８期　给北京森根比亚科技发展有限公司，年生产能力约为１４０４吨，　可解决１２５万吨蔬菜水的农药残留降解问题，由于其优良的性　能，该酶被指定为２００８年第２９届北京奥运会和２０１０年上海世　条件温和、无腐蚀、环境友好等特点完全符合绿色洗消的宗旨。　将Ａ类酯酶固相化可做成溶于水的酶颗粒直接在现有的洗消装　备应用，美国的ＤＥＦＥＮＺ　１２０和ＤＥＦＥＮＺ　１３０就是此类产品；也　博会安保系统专用产品。可喜的是，此酶对沙林和梭曼也有降　可制备固相化酶反应器用于过滤污水和染毒空气。对降解有机　解　，不过降解率还比较低。郭军等采用聚集体交联技术，以聚　磷神经毒剂的Ｂ类酯酶的毒理病理学等方面的研究对人员防护　苯乙烯大孔微球为载体，将该重组有机磷降解酶固定化　－３７］。　和救治有指导意义，但是，由于降解有机磷神经毒剂的Ａ类酯酶　该固定化酶具有较好的酶稳定性，其半衰期在７０℃时比游离酶　优势明显，因此在有机磷神经中毒的最终治疗方案上，采用Ａ类　提高了２．１倍，经过１４ｈ牢固度测试和４９次循环反应，固定化酶　酶活力没有降低；而且该固定化酶对甲基对硫磷具有较高的降　解效率和良好的稳定性，将甲基对硫磷农药乳油稀释后（甲基对　硫磷含量为２１６ｍｇ／Ｌ），连续通过有机磷降解酶固定化酶大孔微　球柱，溶液中的绝大部分甲基对硫磷被降解，系统连续工作　酯酶的可能性较大；此外将Ａ类酯酶固相化在纤维上可制备防　护服和防毒面具，因此降解有机磷神经毒剂的Ａ类酯酶在人员　防护和救治等方面也有广阔的应用前景。　参考文献　１５６ｈ，甲基对硫磷的降解率保持在９８．４％～９９．９％之间。　２　Ｂ类酯酶　２．１　胆碱酯酶（ｃｈｏｌｉｎｅｓｔｅｒａｓｅ，ＣｈＥ）　ＣｈＥ依其催化底物的特异性分为乙酰胆碱酯酶（ａｃｅｔｙｌｃｈｏ一　｜ｉｎｅｓｔｅｒａｓｅ，ＡＣｈＥ）和丁酰胆碱酯酶（ｂｕｔｙｌｃｈｏｌｉｎｅｓｔｅｒａｓｅ，ＢＣｈＥ），　ＡＣｈＥ能催化其天然底物乙酰胆碱水解为胆碱和乙酸，ＢＣｈＥ能　催化其天然底物丁酰胆碱水解为胆碱和丁酸。ＡＣｈＥ是昆虫和　哺乳动物神经系统的重要组分，其底物乙酰胆碱是神经冲动传　输中的传递介质，神经冲动传输过程中释放大量的乙酰胆碱，乙　酰胆碱只有迅速的被ＡＣｈＥ水解为胆碱和乙酸，才能保证神经信　号在生物体内的正常传递，当有机磷神经毒剂存在时，有机磷神　经毒剂会不可逆的抑制ＡＣｈＥ，使得乙酰胆碱在神经突触处滞　留，神经功能紊乱，机体受到严重损害　。　ＣｈＥ与沙林、梭曼、塔崩或者ＶＸ结合，减少了中枢神经系统　和红血球中可获得的ＡＣｈＥ抑制剂总量。用人血浆ＣｈＥ预处理　中ＶＸ毒的老鼠和猴子，可使其免受死亡和其它急性毒性伤　害　。在描述人对神经毒剂暴露的敏感性方面，血浆ＣｈＥ活性　的可变性是一个值得关注的参数。由于基因的、生理的、病理的　以及许多药物相互作用引起的个体ＣｈＥ活性的广泛变化，会严　重影响这些个体对有机磷化合物的敏感程度。低ＣｈＥ活性的个　体更易受有机磷化合物如有机磷神经毒性的影响。　２．２　羧酸酯酶（ｃａｒｂｏｘｙｌｅｓｔｅｒａｓｅ，ＣａｒｂＥ）　ＣａｒｂＥ的分子量在４７～６５ｋＤａ之间，存在于人体的许多组　织、体液、血浆和血清中。在有机磷神经毒剂最先到达的人体组　织和器官如鼻部组织和肺中，ＣａｒｂＥ会分布到这些组织和器官的　红血球、单核细胞和血浆中，并且对脑、胃和结肠等产生作用。　研究表明　在老鼠体内，ＣａｒｂＥ对毒性较高（ＬＤ　。＜２ｕｍｏｌ／ｋｇ）　的梭曼、沙林和塔崩的解毒非常重要；对毒性较低的ＤＦＰ（ＬＤ　＝９．７５ｕｍｏｌ／ｋｇ）和敌敌畏（ＬＤ　＝９８．４ｕｍｏｌ／ｋｇ）等的解毒并不重　要。　有机磷神经毒剂中毒的标准治疗由阿托品、肟和安定的联　合使用组成，必要时也有其它措施。有研究者已经考虑将纯酶　如Ｂ类酯酶和Ａ类酯酶加入到治疗表中，初步的动物实验表明　外源酶加入后有更好的保护效果。酶是生物大分子，Ｂ类酯酶与　有机磷神经毒剂按化学计量比１：１反应，大约５００ｍｇ　Ｂ类酯酶　才能中和１ｍｇ有机磷神经毒剂　，而且反复施毒可使酶快速耗　尽而又出现中毒症状，因而，在最终的治疗应用上，Ａ类酯酶有　非常明显的优势，如用量少、底物范围广，而且在体内循环中持　久性长（大于３０ｈ）等。　３　结语　降解有机磷神经毒剂的Ａ类酯酶具有的催化效率高、作用　［１］　Ｍａｚｕｒ　Ａ．Ａｎ　ｅｎｚｙｍｅ　ｉｎ　ａｎｉｍａｌ　ｔｉｓｓｕｅ　ｃａｐａｂｌｅ　ｏｆ　ｈｙｄｒｏｌｙｚｉｎｇ　ｔｈｅ　ｐｈｏｓ—　ｐｈｏｒｕｓ—ｆｌｕｏｒｉｎｅ　ｂｏｎｄ　ｏｆ　ａｌｋｙｌ　ｆｌｕｏｒｏｐｈｏｄｐｈａｔｅｓ．Ｊ．Ｂｉｏ１．Ｃｈｅｍ．，　１９４６，１６４：２７１—２８９．　［２］Ａｎｄｒ６　Ｒｉｅｈａｒｄｔ，Ｍａｒｃ—Ｍｉｃｈａｅｌ　Ｂｌｕｍ编著，习海玲，王琦，左言军，等　译．生化战剂洗消——酶法消除生化武器［Ｍ］．廊坊：军事谊文出　版社，２０１０：１０７—１２３．　［３］Ｃｈｅｎ　Ｈｕｉ—Ｑｉｏｎｇ，ｚｈ　ｇ—Ｈａｎ，Ｄｕ　Ｘｉａｎ—Ｌｉｎ，Ｓｕｎ　Ｍａｎ—ｊｉ．Ｃｈａｒａｃ—　ｔｅｒｉｓｔｉｃ　ｏｆ　ｈｕｍａｎ　Ｇ—ｔｙｐｅ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈａｔｅ　ｈｙｄｒｏｌｙｚｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ［Ｊ］．中　国药理学与毒理学杂志，２０００，１４（２）：１１３—１１５．　［４］Ｗａｎｇ　Ｑｉｎｇ—Ｄｉｎｇ，Ｓｕｎ　Ｍａｎ—ｊｉ，Ｈｕａｎｇ　Ｐｅｉ—Ｔａｎｇ，Ｈｕａｎｇ　Ｇｕｉ—Ｆｅｎ．　Ｍｉｃｒｏ——ｅｏｌｏｒｉｍｅｒｉｃ　ｄｅｔｅｒｍｉｎａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｐｍｐｅｒｉｔｉｅｓ　ｏｆ　ｓｏｍａｎ——ｈｙｄｒｏｌｙｚｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ　ｉｎ　ｈｕｍａｎ　ｌｉｖｅｒ．中国药理学与毒理学杂志，１９９５，９（４）：２４５　—２４９．　［５］　习海玲．有机磷化合物水解酶及其应用，防化学报，１９９６，７（４）：６４　６９．７１．　［６］　Ｆ．Ｃ．Ｇ．Ｈｏｓｋｉｎ．Ｄｉｓｔｉｒｂｕｔｉｏｎ　ｏｆ　ｄｉｉｏｓｐｍｐｙｌｐｈｏｓｐｈｏｒｏｆｌｕｏｒｉｄａｔｅ—ｈｙｄｒｏ—　ｌｙｚｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ｓｈｅａｔｈ　ａｎｄ　ａｘｏｐｌａｓｍ　ｏｆ　ｓｑｕｉｄ　ｇｉａｎｔ　ａｘｏｎ．Ｊ．　Ｎｅｕｒｏｃｈｅｍ．，１９７６，２６：１０４３—１０４５．　［７］　Ｆｒａｎｃｉｓ　Ｃ．Ｇ．Ｈｏｓｋｉｎ，Ａｌｌａｎ　Ｈ．Ｒｏｕｓｈ．Ｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ　ｏｆ　ｎｅｒｖｅ　ｇａｓ　ｂｙ　ｓｑｕｉｄ　ｔｙｐｅ　ｄｉｉｓｏｐｒｏｐｙｌ　ｐｈｏｓｐｈｏｒｏｆｌｕｏｒｉｄａｔｅ　ｈｙｄｍｌｙｚｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ　ｏｆｆ　ａｇａｍｓｅ　ｒｅｓｉｎ．Ｓｃｉｅｎｃｅ，１９８２，２１５（５）：１２５５—１２５７．　［８］Ｊｏｓｅｐｈ　Ｊ．ＤｅＦｒａｎｋ，Ｔｕ—ｅｈｅｎ　Ｃｈｅｎｇ．Ｐｕｒｉｉｆｃａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ　ｏｆ　ａｎ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｕｓ　ａｃｉｄ　ａｎｈｙｄｒａｓｅ　ｆｒｏｍ　ａ　ｈａｌｏｐｈｉｌｉｅ　ｂａｃｔｅｒｉａｌ　ｉｓｏｌａｔｅ．Ｊ．　Ｂａｃｔｅｒｉｏ１．，１９９１，１７３（６）：１９３８—１９４４．　［９］　刘昌玲，姜厚理，孙曼霁．梭曼水解酶及其活性肽片［Ｊ］．卫生毒理　学杂质，１９９４，８（４）：２８５．　［１０］赵创新，刘敏，陈高云．有机磷化合物水解酶对沙林水解作用的研　究［Ｊ］．防化学报，２００６，２（９２）：３２—３４．　［１１］Ｊｏｓｅｐｈ　Ｊ．ＤｅＦｒａｎｋ，Ｓｔｅｖｅｎ　Ｐ．Ｈａｒｖｅｙ，Ｖｉｐｉｎ　Ｋ．Ｒａｓｔｏｇｉ，ｅｔ　ａ１．Ｅｎｚｙ—　ｍａｔｉｃ　ｄｅｃｏｎｔａｍｉｎａｔｉｏｎ：ｆｒｏｍ　ｃｏｎｃｅｐｔ　ｔｏ　ｃｏｍｍｅｒｃｉａｌｉｚａｔｉｏｎ．２００４：　ＡＤＡ４４９４４７．　［１２］Ｊｏｓｅｐｈ　Ｊ．ＤｅＦｒａｎｋ，Ｔｕ—ｃｈｅｎ　Ｃｈｅｎｇ，Ｓｔｅｖｅｎ　Ｐ．Ｈａｒｖｅｙ，ｅｔ　ａ１．Ａｄ－　ｖａｎｃｅｄ　Ｃａｔｌａｙｔｉｃ　Ｅｎｚｙｍｅ　Ｓｙｓｔｅｍ（ＡＣＥＳ）一Ｄｕａｌ　Ｕｓｅ　Ｃａｐａｂｉｌｉｔｉｅｓ，　２００３：ＡＤＡ４８３０８３．　［１３］Ｋｅｉｔｈ　Ｅ．ＬｅＪｅｕｎｅ，Ａｎｉｔａ　Ｊ．Ｍｅｓｉａｎｏ，Ｓｕｍｕｅｌ　Ｂ．Ｂｏｗｅｒ．Ｄｒａｍａｔｉｃａｌｌｙ　ｓｔａｂｉｌｉｚｅｄ　ｐｈｏｓｐｈｏｔｒｉｅｓｔｅｒａｓｅ—ｐｏｌｙｍｅｒｓ　ｆｏｒ　ｎｅｒｖｅ　ａｇｅｎｔ　ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ．　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏ１．ａｎｄ　Ｂｉｏｅｎｇ．，１９９７，５４（２）：１０５—１１４．　［１４］Ｔｕ—ｃｈｅｎ　Ｃｈｅｎｇ，Ｊｏｎ　Ｊ．Ｃａｌｏｍｉｒｉｓ，Ａ　ｃｌｏｎｅｄ　ｂａｃｔｅｒｉｌａ　ｅｎｚｙｍｅ　ｆｏｒ　ｎｅｒｖｅ　ａｇｅｎｔ　ｄｅｃｏｎｔａｍｉｎａｔｉｏｎ，Ｅｎｚｙｍｅ　Ｍｉｃｍｂ．Ｔｅｃｈｎｏ１．，１　９９６，１　８：５９７—　６０１．　［１　５］Ｔｕ—ｃｈｅｎ　Ｃｈｅｎｇ，Ｊｏｓｅｐｈ　Ｊ．ＤｅＦｒａｎｋ，Ｖｉｐｉｎ　Ｋ．Ｒａｓｔｏｇｉ．Ａｈｅｒｏｍｏｎａｓ　ｐｒｏｌｉｄａｓｅ　ｆｏｒ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｕｓ　Ｇ—ａｇｅｎｔ　ｄｅｃｏｎｔａｍｉｎａｔｉｏｎ．Ｃｈｅｍ．Ｂｉｏ．　Ｉｎｔｅｒａｃｔ．，１９９９，１１９—１２０：４５５—４６２．　［１６］Ａｌｄｒｉｄｇｅ，Ｗ．Ｎ．，Ｓｅｒｕｍ　ｅｓｔｅｒａｓｅｓ．Ｉ．Ｔｗｏ　ｔｙｐｅｓ　ｏｆ　ｅｓｔｅｒａｓｅｓ（Ａ　ａｎｄ　Ｂ）ｈｙｄｍｌｙｓｉｎｇ　Ｐ—ｎｉｔｍｐｈｅｎｙｌ　ａｃｅｔａｔｅ，ｐｍｐｉｏｎａｔｅ，ｂｕｔｙｒａｔｅ　ａｎｄ　ａ　ｍｅｔｈｏｄ　ｆｏｒ山ｅｉｒ　ｄｅｔｅｒｍｉｎａｔｉｏｎ，Ｂｉｏｃｈｅｍ．１９５３，５３：１１０—１１７．　［１７］Ｈａｒｔｌｅｉｂ，Ｈ．，Ｇｓｃｈｗｉｎｄｎｅｒ，Ｓ．，Ｓｃｈａｒｆｆ，Ｅ．Ｉ．，Ｒｕｔｅｒｊａｎｓ，Ｈ．Ｒｏｌｅ　２０１０年３８卷第８期　广州化工　・６９・　ｏｆ　Ｃａｌｃｉｕｍ　Ｉｏｎｓ　ｉｎ　ｔｈｅ　Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ａｎｄ　Ｆｕｎｃｔｉｏｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｄｉ—’ｉｓｏｐｒｕｐｙｌｌｆｕ—　［２８］楚晓娜，张先恩，陈亚丽，等．假单胞菌ＷＢＣ２３甲基对硫磷水解酶　性质的初步研究［Ｊ］．微生物学报，２００３，４３（４）：４５３—４５６．　［２９］刘玉焕，钟英长．华丽曲酶Ｚ５８有机磷农药降解酶的纯化和性质．　微生物学报，２０００，４０（４）：４３０—４３４．　［３Ｏ］刘阳，刘玉焕，李方，等．广谱降解有机磷农药的真菌酶解研究．中　山大学学报（自然科学版），２００４，４３（２）：７６—８Ｏ．　［３１　ｊ伍宁丰，邓敏捷，史秀云，等．一种新的有机磷降解酶的分离纯化和　酶学性质研究［Ｊ］．科学通报，２００３，４８（２３）：２４４６—２４５０．　ｏｒｏｐｈｏｓｐｈａｔａｓｅ　ｆｒｏｍ　Ｌｏｌｉｇｏ　ｖｕｌｇａｒｉｓ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｊ．，２００１，３５３：５７９—　８９．　『ｌ８］Ｍｉｌａｎ　Ｊｏｋａｎｏｖｉ．Ｃｕｒｒｅｎｔ　ｕｎｄｅｒｓｔａｎｄｉｎｇ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍｓ　ｉｎｖｏｌｖｅｄ　ｉｎ　ｍｅｔａｂｏｌｉｃ　ｄｅｔｏｘｉｉｆｃａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｗａｒｆａｒｅ　ａｇｅｎｔｓ．Ｔｏｘｉｃｏ１．Ｌｅｔｔ．，２００９，１８８：　１—１０．　［１９］Ｈｅｒｎａｎｄｅｚ，Ａ．，Ｇｏｍｅｚ，Ｍ．Ａ．，Ｐｅｎａ，Ｇ．Ｇｉｌ，ｅｔａ１．Ｅｆｆｅｃｔ　ｏｆｌｏｎｇ—　ｔｅｒｍ　ｅｘｐｏｓｕｒｅ　ｔｏ　ｐｅｓｔｉｃｉｄｅｓ　ｏｎ　ｐｌａｓｍａ　ｅｓｔｅｒａｓｅｓ　ｆｒｏｍ　ｐｌａｓｔｉｃ　ｇｒｅｅｎｈｏｕｓｅ　ｗｏｒｋｅｒｓ．Ｊ．Ｔｏｘｉｃｏ１．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｈｅａｌｔｈ　Ｐａｒｔ　Ａ．，２００４，６７：１ｏ９５—１１０８．　［２０］柏文琴，何风琴，邱星辉．有机磷农药生物降解研究进展［Ｊ］．应用　与环境生物学报，２００４，１０（５）：６７５—６８０．　［２１］Ｅｍｍａ　Ｇｈａｎｅｍ，Ｆｒａｎｋ　Ｍ．Ｒａｕｓｈｅ１．Ｄｅｔｏｘｉｉｆｃａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈａｔｅ　ｎｅｒＶｅ　ａｇｅｎｔｓ　ｂｙ　ｂａｃｔｅｒｉｌ　ｐｈｏｓｐｈｏｒａｔｒｉｅｓｔｅｒｓｅ．Ｔｏｘｉａｃｏ１．Ａｐｐ１．ｐｈａｒｍａ—　ｃｏ１．，２００５，２０７：￥４５９一￥４７０．　［３２］邓敏捷，伍宁丰，梁果义，等．一种新的有机磷降解酶基因ｏｐｈｃ２的　克隆与表达［Ｊ］．科学通报，２００４，４９（１１）：１０６８—１０７２．　［３３］伍宁丰，姚斌，范云六，等．重组有机磷降解酶基因、其表达载体及　重组有机磷降解酶的制备方法．２００６：ＣＮＩ７７２９０５Ａ．　１３４　Ｊ　Ｘｉａｏ—Ｙｕ　Ｃｈｕ，Ｎｉｎｇ—Ｆｅｎｇ　Ｗｕ，Ｍｉｎ—Ｊｉｅ　Ｄｅｎｇ，Ｊｉａｎ　Ｔｉａ，ｅｔｍ　ａ１．Ｅｘ－　ｐｒｅ￣ｓｉｏｎ　ｏｆ　ｏｒｇｍａｏｐｈｏｐｈｏｒｕｓ　ｈｙｄｒｏｌａｓｅ　ＯＰＨＣ２　ｉｎ　Ｐｉｃｈｉａ　ｐａｓｔｏｒｉｓ：Ｐｕｒｉｉｆ－　ｃａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ．Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｅｘｐｒｅｓ．ａｎｄ　Ｐｕｒｉｆ．，２００６，４９：９—　１４．　［２２］Ｒｉｃｈｉｎｓ　ＲＤ，Ｍｕｌｃｈａｎｄａｎｉ　Ａ，Ｃｈｅｎ　Ｗ．Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ，ｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎ，ａｎｄ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｃｅｌｌｕｌｏｓｅ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｄｏｍａｉｎ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏ—　ＩＬｌＳ　ｈｙｄｒｏｌａｓｅ　ｆｕｓｉｏｎ　ｅｎｚｙｍｅｓ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏ１．ａｎｄ　Ｂｉｏｅｎｇ．，２０００，６９（６）：　５９ｌ一５９７．　［３５］张宪成，聂志勇，黄春倩．有机磷降解酶ＯＰＨＣ２对神经性毒剂的降　解研究［ｃ］．中国毒理学会第二届全国中青年学者科技论坛会议论　文集，浙江省杭州市，２００７：６６．　［２３］Ｉｑｂａｌ　Ｇｉｌｌ，Ａｎｔｏｎｉｏ　Ｂａｌｌｅｓｔｅｒｏｓ．Ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｏｕｓ　ｎｅｒｖｅ　ａｇｅｎｔｓ　ｂｙ　ｅｎｚｙｍｅ—ｐｏｌｙｍｅｒ　ｎａｎｏｃｏｍｐｏｓｉｔｅｓ：ｅｆｉｃｉｆｅｎｔ　ｂｉｏｃａｔｌｙｔａｉｃ　ｍａｔｅ－　ｒｉａｌ　ｆｏｒ　ｐｅｒｓｏｎａｌ　ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ　ｍａｄ　ｌａｒｇｅ—ｓｃａｌｅ　ｄｅｔｏｘｉｉｆｃａｔｉｏｎ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏ１．　［３６］郭军，伍宁丰，张伟，等．固相载体化的交联酶聚集体及其制备方　法．２００９：ＣＮ１Ｏ１４９２６６５Ａ．　］ｊａｎｄ　Ｂｉｏｅｎｇ．，２０００，７０（４）：４００—４１０．　［２４］王淑豪，孙曼霁．脯氨酸肽酶在军事医学上的应用．卫生毒理学杂　质，２００３，１７（４）：２５５—２５６　［３７］郭军，姜广，初晓宇，等．有机磷降解酶的固定化及其工业化应用初　探［Ｊ］．环境工程学报．２００９，３（１）：３９—４２．　［３８］赵国辉，陈海平，董汉昌．化学武器［Ｍ］．北京：兵器工业出版社，　１９９２：７１—７２．　［２５］Ｔｕ—ｃｈｅｎ　Ｃｈｅｎｇ，Ｊｏｓｅｐｈ　Ｊ．ＤｅＦｒａｎｋ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｄｅｔｏｘｉｆｉｃａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｏｒｇａｎｏ—　ｐｈｏｓｐｈｏｒｕｓ　ｃｏｍｐｏｕｎｄｓ．Ｕｎｉｔｅｄ　Ｓｔａｔｅｓ，１９９９：ＵＳ００５９２８９２７Ａ．　［３９］Ｍａｘｗｅｌｌ，Ｄ．Ｍ．．Ｔｈｅ　ｓｐｅｃｉｉｆｃｉｔｙ　ｏｆ　ｃａｒｂｏｘｙｌｅｓｔｅｒａｓｅ　ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ　ａｇａｉｎｓｔ　ｔｈｅ　ｔｏｘｉｃｉｔｙ　ｏｆ　ｏｒｇａｎｏｐｈｏｓｐｈｏｒｕｓ　ｃｏｍｐｏｕｎｄｓ．Ｔｏｘｉｃｏ１．Ａｐｐ１．Ｐｈａｒｍａ—　ｃｏ１．，１９９２，１１４：３０６—３１２．　［２６］Ｔｕ—ｃｈｅｎ　Ｃｈｅｎｇ，Ｊｏｓｅｐｈ　Ｊ．ＤｅＦｒａｎｋ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｄｅｔｏｘｉｉｆｃａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｏｒｇｍａｏ—　ｐｈｏｓｐｈｏｒｕｓ　ｃｏｍｐｏｕｎｄｓ．Ｕｎｉｔｅｄ　Ｓｔａｔｅｓ，２０００：ＵＳ００６０８０５６６Ａ　［２７］Ａｌｏｋ　Ｓｉｎｇｈ，Ｗａｌｔｅｒ　Ｊ．Ｄｒｅｓｓｉｃｋ．Ｍｕｌｔｉｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｔｏｘｉｎ　ｄｅｃｏｎｔａｍｉｎａｔｉｏｎ　ｃｏａｔｉｎｇｓ　ｆｏｒ　ｓｕｓｔａｉｎｅｄ　ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｅｏｐｌｅ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔ．２００４：　ＡＤＭ００】８４９　［４Ｏ］张新民．有机磷毒剂抗毒酶的研究进展［Ｊ］．国外医学军事医学分　册，１９９５，１２（１）：１３—１５．　、ｌ；　；　石＼　石　；　；－、　石　；　；Ｉ、　石、　石＼　石　－、　石　；－、　；　（上接第６５页）　燃料，通过氢和氧分反应产生电能供给动力系统，尾气只有水蒸　汽。它不会给环境带来任何污染，堪称“零污染”的理想环保车。　阻碍质子燃料电池迅速发展并商业化的主要问题之一，就　是铂易被一氧化碳所毒化，因为载燃料电池的使用温度下，Ｐｔ对　ＣＯ强吸附，使Ｐｔ极易被ＣＯ所毒化，从而使Ｐｔ催化剂的活性明　显降低。多年来的研究表明在低温燃料电池中，Ｐｔ基催化剂依　材料、环保、信息、生命等方面，已经作出并正在作出巨大的贡　献。电化学的未来是灿烂而神奇的。电化学的发展和突破是难　以估量的。　参考文献　刘宝俊．材料的腐蚀及其控制［Ｍ］．北京：北京航天航空大学出版　社１９８９：３８—４２．　Ｂａｒｔｌｅｔｔ　Ｐ　Ｎ，Ｔｅｂｂｕｔｔ　Ｐ，Ｗｈｉｔａｋｅｒ　Ｒ　Ｇ．Ｐｒｏｇ．Ｒｅａｃｔｉｏｎ　Ｋｉｎｅｔｉｃｓ，１９９１，　１６：５５．　然是氢和有机小分子电氧化活性最高、也最稳定的催化剂，也有　人将其它金属用于质子膜燃料电池的阳极催化剂，但催化活性　要比Ｐｔ要低的多　。但Ｐｔ极易被ＣＯ毒化，痕量的ＣＯ如１０　１００ｕｇ／ｇ就可以使Ｐｔ催化剂中毒　，因此研究抗ｃＯ中毒的　阳极催化剂已成为质子膜燃料电池的一个很重要的研究课题。　许多文章已报道Ｐｔ与其它贵金属或过渡金属的合金催化剂，或　～Ｂｕ￣ｔｅｉｎＧＴ，Ｂａｒｎｅｔｔ　Ｃ　Ｊ，Ｋｕｃｅｍａｋ　Ａ　Ｒ　Ｊ，Ｖｉｌｌｉａｍｓ　Ｋ　Ｒ．Ｊ．Ｅｌｅｃｔｒｏ－　ｃｈｅｍ．Ｓｏｃ，１９９６。１４３：Ｌ１３９—１４０．　Ｂｊｕｒｓｔｅｉｎ　Ｇ　Ｔ，Ｂａｒｎｅｔｔ　Ｃ　Ｊ．Ｋｕｃｅｒｕａｋ　Ａ　Ｒ　Ｊ，Ｖｉｌｌｉａｍｓ　Ｋ　Ｒ．Ｃａｔａ１．Ｔｏ—　ｄａｙ，１９９７，３８：４２５—４２８．　Ｐｔ与过渡金属氧化物的复合催化剂是改进Ｐｔ基催化剂最便利　和有效的方法之一，有一定的抗ＣＯ中毒能力。近年来的研究表　明Ｐｔ—Ｒｕ是一种有效的双金属催化剂，此外还有Ｐｔ—Ｂｉ、　Ｐｔ—ｓｎ、Ｐｔ—Ｐｄ、和Ｐｔ—ＴｉＯ２等。　电化学是一门古老而又年轻的学科。电化学科学的发展和　成就举世瞩目，无论是基础研究还是技术应用，从理论到方法，　都有许多重大突破。电化学科学的发展，推动了世界科学的进　步，促进了社会经济的发展，对解决人类社会面临的能源、交通、　Ｓａｍｍａｔ　Ｐ　Ｖ，Ｆｅｒｎａｎｄｅｓ　Ｊ　Ｂ．Ｊ．Ｐｏｗｅｒ　Ｓｏｕｒｃｅｓ，１９９９，７９：１１４—１１７．　Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｔ，Ｏｔｏｍｏ　Ｊ，Ｗｅｎ　Ｃ　Ｊ，ＴａｋａｈａｓｈｉＨ．Ｊ．Ｐｏｗｅｒ　Ｓ０ｕｒｃｅｓ，２００３，　１２４：３４—２８．　Ｋｉｍ　Ｊ　Ｄ，Ｐａｒｋ　Ｋ　Ｉ，Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｋ，Ｎａｇａｉ　Ｍ．Ｊ．Ｐｏｗｅｒ　Ｓｏｕｒｃｅｓ，２００１，１０３：　】２７一】３２．　ＭｃＩｎｔｙｒｅ　Ｄ　Ｒ，Ｂｕｒｓｔｅｉｎ　Ｇ　Ｔ，Ｖｏｓｓｅｎ　Ａ．Ｊ．Ｐｏｗｅｒ　Ｓｏｕｒｃｅｓ，２００２，１０７：６７　７２．